基因组所转录因子TALE和DNA相互作用钻研获进展
近日，中科院北京基因组钻研所基因组科学与信息沉点尝试室雷红星钻研组，在其发展的转录因子TALE(transcription activator-like effector)和DNA相互作用钻研方面获得阶段性进展，该钻研对TALE蛋白的构象可塑性以及特异性鉴别DNA的机造进行了深刻的推算分析，通过对去除DNA的TALE蛋白进行分子动力学仿照，对TALE蛋白结合DNA的机造提出了新的意识。
TALE蛋白是一个序列可编程的转录因子，由34个氨基酸的沉复序列组成。每个沉复序列形成两个螺旋，这两个螺旋通过一个短的环（Loop）衔接。Loop内含有沉复数可变的双氨基酸（Repeat-variable di-residues，RVDs），能够特异性鉴别DNA碱基。只管晶体结构描述了TALE蛋白在盛开状态和结合DNA状态之间的转变，但这两种构象若何在较低的能量亏损下实现转换以及RVDs鉴别DNA碱基的机造都不明显。
为此，雷红星钻研员及其钻研团队萦绕着以上两个方面对TALE-DNA相互作用进行了推算分析，以便更好地理解相互作用过程中能量的变动。在对结合DNA和自由的构象别离进行分子动力学仿照后，钻研人员均发现TALE蛋白拥有很高的弹性，并且两者之间有很低的自由能势垒，只必要很少的能量TALE蛋白就能结合DNA。
与此同时，为了分析TALE蛋白鉴别DNA的特异性，钻研人员利用PBSA(Poisson–Boltzmann surface area)以及其他步骤去推算RVDs和DNA碱基多种组合的自由能。PBSA推算了局批注，正确的RVDs-碱基配对与谬误的配对相比拥有较低的自由能。
在这些分析的基础上，该理论分析为理解TALE蛋白结合DNA的动态过程以及伴随的能量变动提供了新的视野。
三个拥有代表性的分子动力学仿照轨迹。其中红色为仿照的结构，绿色为TALE蛋白结合DNA的参照结构
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